Translace

Translace neboli protesyntéza je překlad nukleotidové sekvence mRNA do sekvence aminokyselin proteinu. Proces probíhá na ribosomech a jednotlivé aminokyseliny jsou zařazovány podle pravidel genetického kódu.

Pro transkripci jsou zapotřebí:

• mRNA;
• tRNA z cytoplazmy;
• enzymy podmiňující jednotlivé reakce (eIF, GTP, ATP, aminokyseliny atd.).

Obsah 1 Prokaryota vs. eukaryota 2 Průběh translace 2.1 Přediniciační proces 2.2 Iniciace 2.3 Elongace 2.4 Terminace 3 Transport proteinů 4 Odkazy 4.1 Související články 4.2 Externí odkazy 4.3 Zdroj 4.4 Použitá literatura

upravit Prokaryota vs. eukaryota

• u prokaryot:
  • translace probíhá současně s transkripcí → tedy na jednom konci vznikající molekuly mRNA probíhá již translace a na druhém pokračuje transkripce;
• u eukaryot:
  • transkripcí vzniká hnRNA (pre-mRNA) a následně dochází k posttranskripčním úpravám;
  • definitivní molekula mRNA je nejprve transportována z jádra do cytoplazmy pomocí transportních proteinů → pak teprve dochází na ribosomech k translaci;
  • proteiny, které vznikají na volných ribosomech, zůstanou pro buňku;
  • proteiny vzniklé na ribosomech endoplazmatického retikula pak buňka transportuje do extracelulárního prostoru.

upravit Průběh translace

• ribosomy jsou obvykle na jediné molekule mRNA zařazeny ve větším počtu a vytvářejí tak tzv. polysom;
• maximální rychlost translace je za optimálních podmínek zařazení asi 40 AMK/1 sec. do polypeptidu;
• pravděpodobnost chyby při translaci je méně než 1%.

upravit Přediniciační proces

• před zahájením translace musí být aktivovány aminokyseliny, k čemuž je využívána energie z ATP;
• aktivované AMK jsou pak enzymy amonoacyl-tRNA-syntetázami připojeny na 3’OH konec své tRNA.

upravit Iniciace

• při translaci se u eukaryot uplatňuje řada proteinů zvaných eukaryotické iniciační faktory (eIF, číselně rozlišovány);
• proteosyntéza (bavíme se pouze o eukaryotech) je zahájena spojením:
  • iniciační tRNA (zvláštní tRNA přenášející AMK Methionin: Met-tRNAiMet);
  • GTP (potřebný zdroj energie);
  • eIF2 (viz výše) do komplexu;
• komplex je navázán na malou podjednotku (40S) ribosomu;
• potom je za účasti dalších eIF k této malé podjednotce ribosomu připojena molekula mRNA, kdy významnou roli hraje její „čepička“ (7–methyl-guanosin) a na ní navázané eIF4E a eIF4G;
• za pomoci energie získané štěpením ATP se molekula mRNA posunuje od 5’ konce po malé jednotce ribosomu tak dlouho, dokud nenarazí na první triplet AUG (triplet pro Met) → dojde k otevření čtecího rámce (mechanismus zajišťující čtení informace po trojicích basí mRNA) a zahájení translace;
• vzniklý komplex je následně spojen s větší podjednotkou ribosomu za pomoci energie uvolněné štěpením GTP a zároveň dochází k uvolnění eIF;

→ takto vzniká kompletní ribosom, kde:

• Met-tRNAiMet je lokalizována na peptidovém místě (P site).

upravit Elongace

• na aminokyselinové místo (A site) je pomocí elongačního faktoru (EFα) a energie z GTP zařazena tRNA odpovídající druhému tripletu mRNA;
• na ribosomu jsou současně dvě AMK napojené na své tRNA;

• na ribosomu popisujeme P (proteinové) místo a A (aminokyselinové místo) místo:
  • P místo je vazebná oblast pro tRNA nesoucí peptid;
  • A místo je oblast, kam se váže nová tRNA s novou AMK;
• na začátku se tRNA nesoucí AMK metionin dostane na P místo → za pomoci řady ribosomálních peptidů dochází k vytvoření nukleofilní ataky aminokyseliny z místa A na aminokyselinu v místě P peptidické vazby mezi karboxylovou skupinou methioninu a aminoskupinou druhé AMK (tRNA této AMK se navázala na A místo) → pak je Met uvolněn ze své tRNA a současně dochází k přesunu druhé AMK (tato AMK je již spojena s metioninem peptidickou vazbou) se svou tRNA z A na P místo → tímto se celý komplex posune o trojici basí k 3’ konci mRNA → na A místo je podle pravidel genetického kódu zařazena další tRNA se svojí AMK.

upravit Terminace

• celý děj (systém kodon na mRNA – antikodon na tRNA) se opakuje až do doby, než je na molekule mRNA nalezen některý stop–kodon = terminační kodon (UAA, UAG, UGA);
• pak nastupuje další bílkovinný faktor (RF), který hotový polypeptid uvolní z ribosomálního komplexu.

upravit Transport proteinů

• mnohé z polypeptidů vznikajících procesem proteosyntézy mají své uplatnění na jiném místě, než je místo jejich vzniku;
• k transportu je využíván prostor endoplazmatického retikula;
• dochází ke kotranslační regresi, kdy na začátku translace je signální peptid (obsahující 15–30 AMK) konformován do tvaru spirálovité vlásenky, která se zachytí do dvouvrstvy membrány endoplazmatického retikula (ER) → pak je zahájen transport;
• v průběhu další translace je pak tento signální peptid oddělen;
• jakmile se dostane do lumina ER, je dále modifikován;
• translace je řízena pomocí SRP (signál rozpoznávající partikule):
  • jde o komplex 7SL RNA a 6 různých proteinů;
  • má schopnost se navázat na ribosom a zastavit další translaci až do doby, než se dokáže dostat do kontaktu s tzv. dokujícím proteinem, který tvoří součást membrány ER → tím se uvolní z vazby na ribosom a translace může pokračovat dál.

upravit Odkazy

upravit Související články

• Translace u eukaryot
• Translace u prokaryot
  • DNA
  • Struktura DNA
  • Replikace DNA
• Transkripční faktory
• Transkripce
• Posttranskripční úpravy
• Posttranslační úpravy
• RNA
  • mRNA

upravit Externí odkazy

• Translace (česká wikipedie)
• Translation (biology) (anglická wikipedie)

upravit Zdroj

ŠTEFÁNEK, Jiří. Medicína, nemoci, studium na 1. LF UK [online]. [cit. 11.02.2010]. <http://www.stefajir.cz>.

upravit Použitá literatura

MURRAY, Robert K., Daryl K. GRANNER a Peter A. MAYES, et al. Harper’s Biochemistry. 23.. vydání. Appleton & Lange, 1993. ISBN 0-8385-3562-3.

ALBERTS, Bruce, Alexander JOHNSON a Julian LEWIS, et al. Molecular Biology of the Cell [online] . 5.. vydání. Garland, 2007. Dostupné také z <http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mboc4>. ISBN 978-0-8153-4111-6.