Chaperony
Z WikiSkript
Hodnoceno 2x, počet editací 14, počet autorů 10
Děkujeme za Vaše hodnocení (3★)
Chaperony ([šeprony], z fr. chaperons – gardedámy) jsou proteiny podílející se na sbalování (folding) dalších bílkovin. Chaperony se uplatňují trojím způsobem[1]:
- „pomáhají“ bílkovinám správně se sbalit (= nalézt prostorové uspořádání odpovídající nativní konformaci); někdy mohou umožnit bílkovině se i rozbalit
- zabraňují bílkovinám svinout se předčasně;
- zabraňují intermolekulárním interakcím ještě nesbalených bílkovin a tím i jejich precipitaci.
Jsou to ATP-ázy. Podobají se sice enzymům, ale na rozdíl od nich nejsou specifické ke svým ligandům. Dříve byly také označovány jako stress proteins nebo heat shock proteins (HSP); jejich syntéza nastává při celulárním stresu jako např. změnách teploty, chladu, vlivem detergens, změnou pH, iontové síly, účinkem toxických látek a snad i některých potravin. Syntézou chaperonů se tedy buňka brání denaturačním účinkům stresových faktorů. Glucose regulated proteins jsou chaperony v endoplazmatickém retikulu (cold shock proteins).
- Příklady chaperonů
- Ubiquitin a hsp8 – reguluje degradaci cytoplazmatických proteinů; po aktivaci molekuly ATP se naváže na lysinový zbytek proteinu; takto ubiquitovaný protein se vsune do kavity vhodného proteasomu, kde se degradace realizuje. Degraduje asi 30% nově syntetizovaných polypeptidů a proteinů protože při prvém foldingu se vytvoří hodně chybných intermediátů, které musí být pro udržení homeostázy v buňkách zničeny.
- Hsp32 – je enzym hemoxygenáza, jež oxiduje hemovou část hemoglobinu na bilirubin. Reguluje správnou koncentraci NADPH v buňkách. Rozhoduje o antioxidační metabolické ochraně buněk.
- Hsp28 – crystallin, reguluje apoptózu a reorganizaci filament.
- Hsp70 – nejdůležitejší veliký chaperonový komplex, největší v eukaryotických buňkách.; obsažen hlavně v cytoplazmě, endoplazmatickém retikulu a v mitochondriích. Pomáhá opravovat špatně uspořádané nascentní nebo již starší hotové polypeptidové řetězce.
Obsah |
upravit Odkazy
upravit Externí odkazy
upravit Zdroj
- ↑ KODÍČEK, Milan, et al. Chaperon. Biochemické pojmy : Výkladový slovník [online]. VŠCHT, ©2007. [cit. 2010-07-09]. <http://vydavatelstvi.vscht.cz/knihy/uid_es-002/ebook.html?p=chaperon>.
upravit Použitá literatura
- FUCHS, O a R NEUWIRTOVÁ. Ubikvitiny, proteazomy, sumoylace a použití dnes a zítra v terapii nádorů i jiných chorob II. Sumoylace a neddylace jako posttranslační modifikace proteinů podobné ubikvitinylaci a jejich význam. Vnitřní lékařství [online]. 2006, vol. 52, no. 6, s. 619-627, dostupné také z <http://www.vnitrnilekarstvi.cz/pdf/vl_06_06_44.pdf>. ISSN 0042-773X.