Receptorem zprostředkovaná endocytóza

Z WikiSkript

Předchozí kapitoly se zabývaly targetingem vnitrobuněčných proteinů. Princip usměrňování se však uplatňuje též při přijmu proteinů z mimobuněčného prostoru endocytózou, která je zprostředkována interakcí proteinu s membránovým receptorem na povrchu buňky.

Receptor[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Zmíněným receptorem je glykoprotein, nacházející se na specielních místech membrány, tzv. potažených jamách (coated pils). Na cytosolové straně těchto míst je plášť z klathrinu. K1athrin díky své trojramenné struktuře je schopen vytvářet síťovitý plášť kolem jamek membrány nebo kolem různých cytoplazmatických vezikulů, vakuol. Po dodání ATP může být klathrinová síť enzyrnově rozrušena a klathrin využit k dalším interakcím.

Po navázání pohlcovaného proteinu na receptor se jamka prohloubí, a klathrin nakonec vytvoří uzavřenou síť, takže se z membrány do cytoplazmy uvolní opláštěný měchýřek (coated vesicle). Ten pak rychle ztratí klathrinový plášť a mění se na endozom neboli receptozom. Obvykle se zvětšuje tím, že splývá s jinými endozomy. Funkce těchto organel spočívá v tom, že se v nich rozhodne, kam má být pohlcený protein dopraven. Důležitým mechanismem při tom je okyselení obsahu endozomu. Stane se tak činností ATP-závislé H+/K+ – pumpy v membráně endosomu.

Pohlcený transferin v kyselejším prostředí uvolní Fe a předá ho do cytosolu na ferritin. Endosom pak splyne s cytoplazmatickou membránou. Komplex receptoru s apotransferinem se objeví na povrchu buňky, v prostředí s vyšším pH, ve kterém se apotransferin uvolní k novému použití.

Proteiny po pohlcení[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Jiné proteiny pohlcené receptorem řízenou endocytózou čeká v endozomech jiný osud. LDL-apoprotein, přenášející cholesterol, je po navázání na membránový receptor a po endocytóze předán do lysozomu. Zde je odbourán lyzozomálními proteázami, zatímco receptor je znovu použit na povrchu buňky. Imunokomplexy, inzulín nebo některé růstové faktory jsou v lysozomech odbourány i se svými receptory. To je příklad modulace účinku proteinových hormonů, neboť tímto způsobem se sníží jejich koncentrace v krvi i počet receptorů v cílových buňkách.

V praxi u člověka[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Receptorem zprostředkovanou endocytózou jsou transportovány IgG z mateřského mléka střevními enterocyty novorozence. Na opačné straně buňky, sousedící s kapilárou endozom přenášející komplex IgG-receptor splyne s cytoplazmatickou membránou a protilátka se uvolní do krevního oběhu dítěte i s fragmentem receptoru zvaným sekreční složka.

V praxi u virů[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Popsaná receptorem zprostředkovaná endocytóza se uplatňuje též při vstupu některých virů do hostitelské buňky. Po fúzi endozomu s lysosomem kyselé prostředí vede ke splynutí virionového obalu s lysozomální membránou, čímž se nukleokapsid s virovou nukleovou kyselinou uvolní do cytosolu.

V konečné fázi virové reprodukce se naopak nově syntezované virové nukleokapsidy uvolní z buňky tím, že z ní vypučí, při čemž se obalí plazmatickou membránou.

  • Také bakteriální toxiny (difterický a cholerový toxin) vstupují do buňky receptorem zprostředkovanou endocytózou.


Odkazy[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Související články[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Další kapitoly z knihy ŠTÍPEK, S.: Stručná biochemie uchování a exprese genetické informace:
Struktura nukleových kyselin: Základní složky nukleových kyselinPrimární struktura nukleových kyselinŘetězec nukleové kyseliny lze štěpit neenzymovou nebo enzymovou hydrolýzouMetody sekvencováníSekundární a vyšší struktura nukleových kyselin: Sekundární struktura DNADenaturace a reasociace řetězců nukleových kyselin, molekulární hybridizaceSekundární struktura RNATopologie DNA; • Interakce DNA s proteiny, struktura chromosomuBakteriální chromosomEukaryotické chromosomyDNA mitochondrií
Biosyntéza nukleových kyselin: Replikace DNATranskripce
Biosyntéza polypeptidového řetězce – translace: Transferové RNA (tRNA)Aktivace aminokyselin, syntéza aminoacyl-tRNAFunkce ribozómů v translaciTranslace u prokaryotůStruktura ribozómůIniciace translaceElongace peptidůTerminace translaceInhibitory bakteriální translaceTranslace u eukaryotůStruktura ribozómůIniciace eukaryotické translaceElongace eukaryotické translaceTerminace eukaryotické translaceInhibitory eukaryotické translace
Genetický kód
Biosyntéza nukleových kyselin a proteosyntéza v mitochondriích: Replikace mitochondriální DNAMitochondriální transkripceMitochondriální translace
Řízení genové exprese a proteosyntézy: Řízení genové exprese a proteosyntézy u prokaryotRegulace na úrovni transkripceRegulace sigma-faktoryJacobův-Monodův operonový modelRegulační význam cAMP u bakteriíVariace operonového řízení genůTryptofanový a arabinosový operonŘízení terminace transkripceRegulace bakteriální proteosyntézy na úrovni translaceŘízení genové exprese a proteosyntézy u eukaryotRegulace na úrovni uspořádání genůRegulace na úrovni transkripceRegulace posttranskripčních úprav pre-mRNARegulace na úrovni translaceŘízení rychlosti degradace mRNARegulace funkce proteinu kotranslačními a posttranslačními úpravami
Posttranslační úpravy a targeting proteinů: Signální sekvence polypeptidu, volné a vázané ribozómyPosttranslační glykosylace proteinůTargeting nezávislý na glykosylaci proteinůTargeting mitochondriálních proteinůTargeting jaderných proteinůRozhodovací mechanismus k destrukci nefunkčních proteinůReceptorem zprostředkovaná endocytóza
Biochemie virů: Reprodukce DNA virůReprodukce RNA virůInterferony
Biochemie genového inženýrství: Štěpení DNA na definovaném místě řetězceÚčinné dělení fragmentů DNA elektroforézouIdentifikace restrikčních fragmentůSyntéza umělé DNAPomnožení a exprese izolovaného nebo umělého genu v hostitelské buňce


Zdroj[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • ŠTÍPEK, Stanislav. Stručná biochemie : uchování a exprese genetické informace. 1. vydání. Praha : Medprint, 1998. ISBN 80-902036-2-0.


Použitá literatura[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • ŠTÍPEK, Stanislav. Stručná biochemie : uchování a exprese genetické informace. 1. vydání. Praha : Medprint, 1998. ISBN 80-902036-2-0.