Aminokyseliny (1. LF UK, NT)

Z WikiSkript
Peptidová vazba

Aminokyseliny jsou základní stavební jednotky proteinů. Chemicky jsou to organické sloučeniny navzájem spojené peptidovou vazbou. V aminokyselině musí být přítomna alespoň jedna primární aminoskupina –NH2 a současně alespoň jedna karboxylová skupina –COOH. Chemicky jsou to substituční deriváty karboxylových kyselin.

  • 2–100 aminokyselin (monomerů) – peptidy
  • 100 a více aminokyselin – proteiny

V přírodě bylo prokázáno více než 700 různých AMK. Proto také rozdělujeme AMK dle jejich výskytu:

  • aminokyseliny nacházející se ve všech živých organismech
    • vázané v bílkovinách (21 proteinogenních AMK), peptidech nebo jako volné AMK
  • aminokyseliny nacházející se jen v některých organismech
    • vázané v peptidech nebo jako volné AMK
    • nejsou složkami bílkovin

Proteinogenní aminokyseliny, nebo-li také kódované, se vyskytují v bílkovinách jako L-alfa-aminokyseliny (výjimkou je glycin). Je to dáno chemickým uspořádáním, které je nezbytné pro biogenní funkci. Konkrétní druhy aminokyselin, jejich posloupnost a prostorová struktura pak dávají proteinům jejich biologické vlastnosti.

Struktura[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • aminoskupina (-NH2, volná, substituovaná)
  • karboxylová skupina (-COOH)
  • další funkční skupiny
    • hydroxylová -OH
    • sulfhydrylová (merkaptoskupina) -SH
    • sulfidová -S-R
    • guanidylová (Guanidyl.jpg)
    • fenylová aj. (Fenyl.jpg)

Klasifikace[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • dle struktury postranního řetězce a funkčních skupin
  • dle polarity postranního řetězce
    • polární
    • nepolární
  • dle významu ve výživě člověka
Rozšířená klasifikace
  • 19 α-aminokyselin s primární aminoskupinou (-NH2)

AMK primární skup.jpg

  • 1 α-aminokyselina se sekundární aminoskupinou (-NH-)

AMK sekundární skup.jpg n=0, pyrrolidin

  • 18 aminokyselin = chirální sloučeniny řady L
    • triviální názvy, systematické názvy, symboly (třípísmenné, jednopísmenné)

Klasifikace základních aminokyselin[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Podle struktury postranního řetězce a funkčních skupin

Podle polarity postranního řetězce a jeho iontové formy (v neutrálním prostředí)

  • nepolární, hydrofobní
    • Val, Leu, Ile, Phe, Tyr, Met, Pro;
    • někdy Gly, Ala, Trp (amfifilní)
  • polární, hydrofilní
    • Ser, Thr, Cys, Asp, Glu, Asn, Gln, Lys, Arg, His
    • Hydrofilní (podle iontové formy postranního řetězce v neutrálním prostředí)
      • neutrální (nemá elektrický náboj): většina
      • kyselé (záporný náboj): Asp, Glu
      • bazické (kladný náboj): Lys, Arg, His
Zástupci

Deriváty základních proteinogenních aminokyselin[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • vznik specifickou modifikací
    • L-cystin (CySSCy) CySSCy.jpg
    • 4-hydroxy-L-prolin (Hyp) Hyp.jpg
    • 5-hydroxy-L-lysin (Hyl) Hyl.jpg
    • 3-methyl-L-histidin 3-methyl-L-histidin.jpg
    • O-fosfo-L-serin O-fosfo-L-serin.jpg

Další nebílkovinné aminokyseliny[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

N-substituované α-aminokyseliny[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • N-methylglycin (sarkosin) Sarkosin.jpg, N,N-dimethylglycin N N-dimethylglycin.jpg, N,N,N-trimethylglycin N N N-trimethylglycin.jpg
  • L-karnitin L-karnitin.jpg (3-hydroxy-4-trimethylaminobutyrát, vitamin Bt)
  • ß-alanin (3-aminopropionová kyselina) Beta-alanin.jpg, γ-aminomáselná (4-aminomáselná) kyselina (GABA) GABA.jpg


Sirné aminokyseliny[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • S-alk(en)yl-L-cysteiny Alkenylicystein.jpg, S-alk(en)yl-L-cysteinsulfoxidy Alkenylcysteinsulfoxid.jpg


Bazické aminokyseliny a příbuzné sloučeniny[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • L-ornithin (n = 2) L-ornithin.jpg
  • L-citrullin (n = 2, karbamoylderivát ornithinu) L-citrullin.jpg
  • kreatin-fosfát Kreatin-fostát.jpg


Aromatické aminokyseliny[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]


Esenciální aminokyseliny[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

potraviny deficitní některými aminokyselinami

  • Lys − obiloviny (rostlinné proteiny obecně)
  • Met − mléko, maso
  • Thr − pšenice, žito
  • Trp − kasein, kukuřice, rýže
Fyzikálně-chemické vlastnosti

Fyzikálně-chemické vlastnosti[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • acidobazické (pK a pI)
  • optické
  • senzorické

Acidobazické vlastnosti (Gly)[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

ion I1 (kation) ion I2 (amfion) ion I3 (anion)
volný náboj +1 volný náboj 0 volný náboj -1
pH < 2 pH ≈ 6 pH > 10

Závislost iontových forem Gly na pH

kation (I1) → amfion (I2) → anion (I3)

Gly na pH.jpg


Graf-gly-na-ph.jpg

Optické vlastnosti[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • Gly = výjimka
  • většina = chirální atom Cα... 2 optické isomery (enantiomery)
  • některé 2 chirální centra... Ile, Thr, Hyp, CySSCy

L- a D-aminokyseliny, L-aminokyseliny = (S)-stereoisomery, výjimka: L-cystein = (R)-stereoisomer

D-aminokyseliny = (R)-stereoisomery

Obsah

Diastereoisomery aminokyselin

Organoleptické vlastnosti[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • sladké - Gly, Ala, Thr, Pro
  • kyselé - Asp, Glu
  • hořké - Leu, Ile, Phe, Tyr, Trp
  • indiferentní - ostatní

Unikátní vlastnosti = chuť umami


Odkazy[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Související články[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Zdroj[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Použitá literatura[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

  • VELÍŠEK, Jan a Jana HAJŠLOVÁ. Chemie potravin. 2. 3. vydání. Tábor : OSSIS, 2009. ISBN 978-80-86659-17-6.
  • SVAČINA, Štěpán, et al. Klinická dietologie. 1. vydání. Praha : Grada, 2008. ISBN 978-80-247-2256-6.