Vazba kyslíku na hemoglobin

Z WikiSkript

Kyslík je krví přenášen z 98,5 % navázán na hemoglobin (Hb). Zbylá necelá 2 % jsou fyzikálně rozpuštěna.

Přenos a navázání[upravit | editovat zdroj]

Jedna molekula hemoglobinu je schopna navázat 4 molekuly kyslíku, po navázání jej označujeme jako oxyhemoglobin. Každý ze 4 atomů Fe2+ je schopen reverzibilně vázat 1 molekulu O2. Při této vazbě železo zůstává dvojmocné, nedochází tedy k oxidaci, ale oxygenaci. Afinitu ke kyslíku ovlivňuje kvartérní struktura hemoglobinu. Jestliže kyslík není navázán, jedná se o deoxyhemoglobin, jsou globinové jednotky pevně vázané v tenzní konfiguraci. Tím dochází ke snížení afinity ke kyslíku. U oxyhemoglobinu vzniká relaxovaná konfigurace. Po navázání 1 molekuly O2 se vazby s jednotkami globinu stanou volnější a afinita ke kyslíku se tak zvýší.

Disociační křivka hemoglobinu pro kyslík[upravit | editovat zdroj]

Disociační křivka oxyhemoglobinu vyjadřuje závislost saturace a parciálního tlaku O2. Křivka má sigmoideální tvar, který je způsoben přechody mezi tenzní a relaxovanou konfigurací hemoglobinu. Při navázání první molekuly O2 se zvýší afinita druhého hemu k O2, navázáním na druhý hem se zvýší afinita třetího atd. Můžeme rozlišit oblast plató a oblast desaturace. V oblasti plató zůstává saturace hemoglobinu kyslíkem téměř stejná, i přes změny parciálního tlaku. Zatímco v oblasti desaturace i malá změna parciálního tlaku způsobí změnu saturace. Umožní tak uvolnit potřebné množství kyslíku ve tkáních, kde parciální tlak kyslíku klesá. Posun křivky doprava znamená snížení afinity Hb k O2, posun doleva má opačný efekt.

Saturace hemoglobinu kyslíkem.jpg

Faktory ovlivňující vazbu kyslíku na hemoglobin[upravit | editovat zdroj]

Vliv teploty[upravit | editovat zdroj]

Zvýšení teploty posunuje disociační křivku Hb pro O2 doprava, což znamená snížení afinity k O2. Snížení teploty má opačný efekt.

Vliv pH[upravit | editovat zdroj]

Oxygenovaný Hb (HbO2) je silnější kyselinou než deoxygenovaný (Hb). Snížení pH posunuje disociační křivku Hb pro kyslík doprava. Zvýší se koncentrace H+, vodíkové kationty se budou vázat na Hb, což vyústí ve snížení afinity. Na změnách pH se podílí i CO2. Pokud dojde k nadměrné produkci CO2, je okamžitě konvertován na hydrogenuhličitanový aniont a vodíkový kationt. Vzniklé kationty se tak podílí na poklesu pH a zvýšení desaturace hemoglobinu. Vliv oxidu uhličitého a pH na afinitu hemoglobinu ke kyslíku označujeme jako Bohrův efekt:

H2O + CO2 [math]\rightleftharpoons[/math] H2CO3 [math]\rightleftharpoons[/math] H+ + HCO3-

Vliv 2,3-difosfoglycerátu (2,3-DPG)[upravit | editovat zdroj]

Červené krvinky obsahují velké množství 2,3-difosfoglycerátu, který vzniká z produktu glykolýzy. Váže se na β řetězce deoxyhemoglobinu, stabilizuje jej a tak snižuje afinitu k O2.

Odkazy[upravit | editovat zdroj]

Použitá literatura[upravit | editovat zdroj]

  • KITTNAR, Otomar, et al. Lékařská fyziologie. 1. vydání. Praha : Grada, 2011. 790 s. ISBN 978-80-247-3068-4.
  • GANONG, William F. Přehled lékařské fyziologie. 20. vydání. Praha : Galén, 2005. 890 s. ISBN 80-7262-311-7.

Související články[upravit | editovat zdroj]