Laktátdehydrogenáza

From WikiSkripta

Pyruvát je redukován na laktát za spotřeby NADH

Laktátdehydrogenáza (LD nebo LDH, EC 1.1.1.27) je oxidoredukční enzym katalyzující reverzibilní přeměnu laktátu na pyruvát. Struktura molekuly je tvořena 4 podjednotkami o relativní molekulové hmotnosti 34 000. Každá z těchto podjednotek může být buď M (muscle) nebo H (heart), takže celkem existuje 5 izoenzymů označovaných LD1 (s podjednotkovým složením H4) až LD5 (M4). LD je přítomna v cytoplazmě buněk mnoha tkání. Do cirkulace se uvolňuje již při mírném tkáňovém poškození.

Izoenzymy laktátdehydrogenázy
isoenzym podjednotky výskyt
LD1 H4 myokard + erytrocyty
LD2 H3M myokard + erytrocyty
LD3 H2M2 kosterní svaly
LD4 HM3 játra + kosterní svaly
LD5 M4 játra + kosterní svaly

Vyšetření[edit | edit source]

Zvýšení katalytické koncentrace celkové LD v séru doprovází řadu onemocnění. V současné době se stanovení celkové aktivity LD používá jako nespecifický marker rozpadu buněk, např. při nádorových onemocněních (leukémie, testikulární nádory). Charakteristické je také pozdní zvýšení celkové LD po infarktu myokardu, které může přetrvávat až 15 dní. Vzhledem k vysokému obsahu v erytrocytech může sérovou koncentraci falešně pozitivně zvýšit hemolýza. Použití LD a jejích izoenzymů pro diagnostiku akutního koronárního syndromu se dnes považuje za zastaralé.

Fyziologická horní hranice LD pro dospělé muže a ženy je 4,10 µkat/l.[1]

Pro stanovení se využívá optického testu. Zastoupení izoenzymů lze určit elektroforeticky.

Odkazy[edit | edit source]

Související články[edit | edit source]

Reference[edit | edit source]

  1. Jaroslav Racek et al.: Klinická biochemie, druhé, přepracované vydání, Galén, 2006