Portál:Otázky z biochemie (1. LF UK, VL, ÚLB)/Proteoglykany, glykoproteiny, struktura, vlastnosti, příklady

Proteoglykany

]

Proteoglykany jsou komplexy proteinu a polysacharidu, s dominatní sacharidovou složkou. Jejich struktura je tvořena glykosaminoglykany kovaletně vázanými na proteinovou kostru.

Proteoglykany nesou díky četným karboxylovým a sulfátovým skupinám silně negativní náboj. Díky tomu váží ionty a tím i značné množství vody.

Mukopolysacharidy

[ upravit vložený článek

]

Nazývají se též glykosaminoglykany (GAG). Patří mezi ně např.

Schéma proteoglykanového agregátu

Jsou tvořené střídáním hexózaminu s uronovou kyselinou
Výjimka: keratansulfát, který obsahuje místo uronové kyseliny galaktózu
Uronové kyseliny obsahují karboxylové skupiny a mohou také být sulfatovány (kyselý charakter)

V organismu mají četné funkce, zejména strukturní jako součást extracelulární matrix
Vyskytují se vázány na proteinovou kostru (osový protein) O-glykosidovou či N-glykosidovou vazbou
Osové proteiny se pomocí spojovací bílkoviny vážou na hyaluronovou kyselinu za tvorby proteoglykanových agregátů
Množství sacharidů v proteoglykanech může tvořit až 95 %
Degradace probíhá zčásti extracelulárně, kratší fragmenty se vážou na receptory pojivových buněk, jsou pinocytovány a degradovány lyzozomálními endoglykosidázami (sulfatáza, hyaluronidáza) a exoglykosidázami (β-glukuronidáza, xylosidáza, iduronidáza, galaktosidáza, N-acetylglukózaminidáza)


			Článek neobsahuje vše, co by měl.
			Můžete se přidat k jeho autorům a doplnit jej.
			O vhodných změnách se lze poradit v diskusi.

Glykoproteiny

[ upravit vložený článek

]

Glykoproteiny (starším výrazem mukoproteiny) jsou bílkoviny, které ve své molekule obsahují cukernou (sacharidovou) složku, která je v různých množstvích připojená, jako krátká nebo dlouhá větev nebo nevětvený řetězec (oligosacharidový řetězec). Váhový podíl sacharidů v molekule je 1% až 85%. Mají převážně neutrální charakter.

Proteinový nosič je syntetizován na drsném ER, v GA jsou na něj navazovány sacharidy dvojím způsobem:

O-glykosidovou vazbou na OH skupinu Serinu nebo Threoninu proteinu pomocí N-acetylglukózaminu sacharidového řetězce
N-glykosidovou vazbou na NH₂ (N-amidovou) skupinu Asparaginu proteinu pomocí N-acetylglukózaminu, na který byl sacharidový řetězec přenesen z dolicholpyrofosfátového nosiče, skupina N-vázaných glykoproteinů zahrnuje glykoproteiny vázané na membránu i glykoproteiny cirkulující

degradace v lyzosomech endoglykosidasami (fukosidasa, aspartylglukózaminidáza) a exoglykosidasami (galaktosidasa, neuraminidáza, hexózaminidáza, mannosidasa)

Výskyt

tělesné tekutiny
tkáně
buněčné membrány

Úloha

Glykoproteiny mají velmi široké spektrum úloh, ať už se jedná u strukturální, receptorové nebo enzymatické funkce.

Účastní se na buněčném rozpoznávání jako specifické receptory. Nachází se na povrchu všech eukaryotických buněk, přičemž jejich bílkovinná složka zakotvuje glykoprotein do membrány a sacharidová slouží jako receptor.

Skladební cukry glykoproteinů

Sacharidové jednotky se narozdíl od glykosaminoglykanů nestřídají pravidelně.

Hexosy

Chemický vzorec D- galaktosy a L-Galaktosy

Mannosa (Man)
Galaktosa (Gal)

Acetylhexózaminy

N-Acetylglukózamin (GlcNAc)
N-Acetylgalaktosamin (GalNac)

Pentosy

Arabinosa (Ara)
Xylosa (Xyl)

Methylpentózy

Chemický vzorec L-Fukosy

L-Fukosa (Fuc)

Sialové kyseliny

N-Acylderiváty neuraminové kyseliny

Glukóza se ve zralých glykoproteinech nevyskytuje (kromě kolagenu). Sledování glykosylovaných proteinů v plazmě pomáhá v dlouhodobém sledování terapie diabetu.

Podrobnější informace naleznete na stránce Diabetes mellitus.