Bílkoviny (1. LF UK, NT)
(Redirected from Bílkovina)
Bílkoviny (proteiny) neboli polypeptidy jsou organické makromolekulární látky. Jejich molekulová hmotnost přesahuje 10 000. Skládají se z aminokyselin v počtu větším než 100. Typický protein jich obsahuje 200–300.
Stavba[edit | edit source]
Aminokyseliny v peptidu jsou vzájemně vázány peptidovou vazbou. Peptidová vazba spojuje jednoduchou kovalentní vazbou aminoskupinu jedné aminokyseliny a karboxylovou skupinu druhé aminokyseliny. Hodnota Gibbsonovy energie této reakce je rovna G = 10 kJ/mol.
Polykondenzací vzniká libovolně dlouhý řetězec aminokyselin. Konec řetězce, který má volnou (nezreagovanou) aminoskupinu, se nazývá N-konec. Na opačné straně řetězce nalezneme naopak volnou karboxylovou skupinu. Tento konec se nazývá C-konec.
Struktura[edit | edit source]
Struktura proteinů vychází z uspořádání aminokyselin v řetězci. Struktura proteinů je velmi důležitá pro jejich funkci.
- Primární struktura
Primární struktura je definována přesným pořadím aminokyselin v řetězci.
- Sekundární struktura
Sekundární strukturou rozumíme prostorové uspořádání aminokyselin v řetězci a stabilizace vodíkovými můstky.
- Existují dvě základní sekundární struktury:
- α-helix: Řetězec je stočen do pravotočivé šroubovice. Délka jednoho závitu šroubovice je rovna 3,6 aminokyselinových zbytků. Strukturu α-helixu nalezneme především u vláknitých proteinů (keratinů) nebo proteinů svalových.
- β-skládaný list: Dva rovnoběžně a antiparalelně uspořádané řetězce připomínající složený list papíru.
- Terciární struktura
Terciární strukturu charakterizují další intramolekulární vazebné interakce. Například disulfidické můstky, iontové vazby a van der Waalsovy síly. V molekule mohou také vznikat další H-můstky.
- Kvarterní struktura
Kvarterní struktura vzniká u proteinů, které se skládají ze dvou a více polypeptidových řetězců. Jejich spojení zajišťují vzájemné extramolekulární vazebné interakce. Kvarterní strukturu nalezneme například v hemoglobinu. Naopak myoglobin kvarterní strukturou nedisponuje.
Denaturace proteinů[edit | edit source]
Denaturace bílkovin je proces, kdy se mění sekundární a terciární struktura. Protein tímto ztrácí biologickou aktivitu. Denaturace můžeme dosáhnout například zahřátím nebo změnou pH.
Hlavní živiny[edit | edit source]
- peptidové vazby
- jiné vazby
- disulfidové -S-S-
- esterové
- amidové
- jiné složky než aminokyseliny (fyzikálně nebo chemicky)
- voda
- anorganické ionty
- lipidy, cukry, nukleové kyseliny, barevné sloučeniny
Klasifikace | |
|
Maso, masné výrobky, drůbež, ryby | |
|
Vejce | |
|
Potraviny rostlinného původu | |
|
Reakce | |
|
Odkazy[edit | edit source]
Související články[edit | edit source]
- Peptidy (1. LF UK, NT)
- Aminokyseliny (1. LF UK, NT)
- Aminokyseliny, peptidy, bílkoviny (1. LF UK, NT)
Zdroj[edit | edit source]
- DAVÍDEK, Jiří. 2. AMINOKYSELINY, PEPTIDY, BÍLKOVINY [online]. [cit. 2012-03-10]. <https://el.lf1.cuni.cz/p51525121/>.
- KOOLMAN, Jan a Klaus-Heinrich RÖHM. Barevný atlas biochemie. 1. vydání. Praha : Grada, 2012. ISBN 978-80-247-2977-0.
- MATOUŠ, Bohuslav, et al. Základy lékařské chemie a biochemie. 1. vydání. Praha : Galén, 2010. 540 s. ISBN 978-80-7262-702-8.
- MURRAY, Robert K. (Robert Kincaid), David A BENDER a Kathleen M BOTHAM, et al. Harper’s illustrated biochemistry : [object Object]. 29. vydání. New York [u.a.] : McGraw-Hill Medical ; New York [u.a.] : McGraw-Hill Lange, 2012. ISBN 9780071765763.
- LEDVINA, Miroslav, et al. Biochemie pro studující medicíny. 2. vydání. Praha : Karolinum, 2009. 548 s. ISBN 978-80-246-1414-4.