Aminokyseliny (1. LF UK, NT)

Aminokyseliny jsou základní stavební jednotky proteinů. Chemicky jsou to organické sloučeniny navzájem spojené peptidovou vazbou. V aminokyselině musí být přítomna alespoň jedna primární aminoskupina –NH₂ a současně alespoň jedna karboxylová skupina –COOH. Chemicky jsou to substituční deriváty karboxylových kyselin.

• 2–100 aminokyselin (monomerů) – peptidy
• 100 a více aminokyselin – proteiny

V přírodě bylo prokázáno více než 700 různých AMK. Proto také rozdělujeme AMK dle jejich výskytu:

• aminokyseliny nacházející se ve všech živých organismech
  • vázané v bílkovinách (21 proteinogenních AMK), peptidech nebo jako volné AMK
• aminokyseliny nacházející se jen v některých organismech
  • vázané v peptidech nebo jako volné AMK
  • nejsou složkami bílkovin

Proteinogenní aminokyseliny, nebo-li také kódované, se vyskytují v bílkovinách jako L-alfa-aminokyseliny (výjimkou je glycin). Je to dáno chemickým uspořádáním, které je nezbytné pro biogenní funkci. Konkrétní druhy aminokyselin, jejich posloupnost a prostorová struktura pak dávají proteinům jejich biologické vlastnosti.

Struktura

• aminoskupina (-NH₂, volná, substituovaná)
• karboxylová skupina (-COOH)
• další funkční skupiny
  • hydroxylová -OH
  • sulfhydrylová (merkaptoskupina) -SH
  • sulfidová -S-R
  • guanidylová ()
  • fenylová aj. ()

Klasifikace

• dle struktury postranního řetězce a funkčních skupin
• dle polarity postranního řetězce
  • polární
  • nepolární
• dle významu ve výživě člověka
  • esenciální = lidský organismus je není schopen vytvořit endogenně
    • valin, leucin, isoleucin, fenylalanin, lysin, methionin, tryptofan, threonin
  • podmíněně esenciální = esenciální při nepřítomnosti prekurzorů či nezralosti enzymatických systémů
    • arginin, histidin
  • plně neesenciální
    • glycin, alanin, serin, cystein, kyselina asparagová a asparagin, glutamová kyselina a glutamin, selenocystein, tysorin, prolin

Rozšířená klasifikace

19 α-aminokyselin s primární aminoskupinou (-NH2) 1 α-aminokyselina se sekundární aminoskupinou (-NH-) n=0, pyrrolidin 18 aminokyselin = chirální sloučeniny řady L triviální názvy, systematické názvy, symboly (třípísmenné, jednopísmenné) Klasifikace základních aminokyselin Podle struktury postranního řetězce a funkčních skupin alifatické s nesubstituovaným řetězcem glycin , alanin , valin , leucin , isoleucin alifatické hydroxyaminokyseliny serin , threonin alifatické sirné cystein , methionin s karboxylovou skupinou v postranním řetězci (monoaminodikarboxylové, kyselé) kyselina asparagová , kyselina glutamová jejich monoamidy (s karboxamidovou skupinou v postranním řetězci) asparagin , glutamin s bazickými skupinami v postranním řetězci aminoskupina guanidylová skupina imidazoylový cyklus lysin , arginin , histidin s aromatickým (heterocyklickým) postranním řetězcem fenylalanin , tyrosin , tryptofan , prolin Podle polarity postranního řetězce a jeho iontové formy (v neutrálním prostředí) nepolární, hydrofobní Val, Leu, Ile, Phe, Tyr, Met, Pro; někdy Gly, Ala, Trp (amfifilní) polární, hydrofilní Ser, Thr, Cys, Asp, Glu, Asn, Gln, Lys, Arg, His Hydrofilní (podle iontové formy postranního řetězce v neutrálním prostředí) neutrální (nemá elektrický náboj): většina kyselé (záporný náboj): Asp, Glu bazické (kladný náboj): Lys, Arg, His

Zástupci

Deriváty základních proteinogenních aminokyselin vznik specifickou modifikací L-cystin (CySSCy) 4-hydroxy-L-prolin (Hyp) 5-hydroxy-L-lysin (Hyl) 3-methyl-L-histidin O-fosfo-L-serin Další nebílkovinné aminokyseliny N-substituované α-aminokyseliny N-methylglycin (sarkosin) , N,N-dimethylglycin , N,N,N-trimethylglycin L-karnitin (3-hydroxy-4-trimethylaminobutyrát, vitamin Bt) ß-alanin (3-aminopropionová kyselina) , γ-aminomáselná (4-aminomáselná) kyselina (GABA) Sirné aminokyseliny S-alk(en)yl-L-cysteiny , S-alk(en)yl-L-cysteinsulfoxidy Bazické aminokyseliny a příbuzné sloučeniny L-ornithin (n = 2) L-citrullin (n = 2, karbamoylderivát ornithinu) kreatin-fosfát Aromatické aminokyseliny tetrajodthyronin (thyroxin), R = R1 = R2 = R3 = I 3,4-dihydroxy-L-fenylalanin (DOPA) Esenciální aminokyseliny potraviny deficitní některými aminokyselinami Lys − obiloviny (rostlinné proteiny obecně) Met − mléko, maso Thr − pšenice, žito Trp − kasein, kukuřice, rýže

Fyzikálně-chemické vlastnosti

Fyzikálně-chemické vlastnosti acidobazické (pK a pI) optické senzorické Acidobazické vlastnosti (Gly) ion I1 (kation) ion I2 (amfion) ion I3 (anion) volný náboj +1 volný náboj 0 volný náboj -1 pH < 2 pH ≈ 6 pH > 10 Závislost iontových forem Gly na pH kation (I1) → amfion (I2) → anion (I3) Optické vlastnosti Gly = výjimka většina = chirální atom Cα... 2 optické isomery (enantiomery) některé 2 chirální centra... Ile, Thr, Hyp, CySSCy L- a D-aminokyseliny, L-aminokyseliny = (S)-stereoisomery, výjimka: L-cystein = (R)-stereoisomer D-aminokyseliny = (R)-stereoisomery Obsah L-aminokyselina tj.: (S)-aminokyselina D-aminokyselina tj.: (R)-aminokyselina Diastereoisomery aminokyselin L-isoleucin (2S, 3S)-isoleucin D-isoleucin (2R, 3R)-isoleucin L-allo-isoleucin (2S, 3R)-isoleucin D-allo-isoleucin (2R, 3S)-isoleucin Organoleptické vlastnosti sladké - Gly, Ala, Thr, Pro kyselé - Asp, Glu hořké - Leu, Ile, Phe, Tyr, Trp indiferentní - ostatní Unikátní vlastnosti = chuť umami natrium-hydrogen-glutamát

Odkazy

Související články

• Peptidy (1. LF UK, NT)
• Bílkoviny (1. LF UK, NT)
• Aminokyseliny, peptidy, bílkoviny (1. LF UK, NT)

Použitá literatura

• 2. AMINOKYSELINY, PEPTIDY, BÍLKOVINY [online]. [cit. 2012-03-10]. <https://el.lf1.cuni.cz/p51525121/>.

• VELÍŠEK, Jan a Jana HAJŠLOVÁ. Chemie potravin. 2. 3. vydání. Tábor : OSSIS, 2009. ISBN 978-80-86659-17-6.

• SVAČINA, Štěpán, et al. Klinická dietologie. 1. vydání. Praha : Grada, 2008. ISBN 978-80-247-2256-6.

 Podrobnější informace naleznete na stránce Aminokyseliny.