Specificita enzymů

From WikiSkripta


Enzymová specificita omezuje rozsah působení určitého enzymu. Rozlišujeme dva typy specificity:

1. Substrátová specificita[edit | edit source]

Substrátová specifita

Enzym působí pouze na omezenou skupinu substrátů a pro jiné substráty reakci katalyzovat nebude. Podle rozsahu může být substrátová specificita:

Absolutní:[edit | edit source]

Enzym katalyzuje reakci pouze jednoho určitého substrátu, ale již nebude katalyzovat reakce, jichž se účastní například deriváty tohoto substrátu. Příkladem je ureáza katalyzující reakci:
urea + H2O → CO2 + 2 NH3
Ureáza však nedokáže katalyzovat hydrolýzu metylmočoviny či thiomočoviny.
Ureáza katalyzující reakci - schéma

Skupinová:[edit | edit source]

Jedná se o častější formu specificity. Enzym katalyzuje reakce několika podobných substrátů (typicky obsahujících stejné funkční skupiny). Afinita ke každému substrátu může být rozdílná (KM se tedy pro jednotlivé substráty liší). Příkladem je karboxypeptidáza B, která hydrolyzuje peptidy z jejich karboxy- konce. Preferenčně štěpí peptidové vazby obsahující nabité aminokyseliny (arginin, lysin).

2. Reakční (účinková) specificita[edit | edit source]

Enzym obecně katalyzuje jeden typ reakce. Příkladem mohou být lipázy – enzymy hydrolyzující lipidy.


Mnoho enzymů působí stereospecificky. Atakují pouze určité konformační izomery substrátů (například jen L- nebo jen D- formu) pravděpodobně kvůli nutnosti vazby substrátu na alespoň tři specifická místa aktivního centra enzymu (který je chirální sloučeninou) – opačný stereoizomer se nenaváže.

Odkazy[edit | edit source]

Související články[edit | edit source]

Externí odkazy[edit | edit source]

Specifita enzymů (česká wikipedie)