Specificita enzymů

Z WikiSkript


Enzymová specificita omezuje rozsah působení určitého enzymu. Rozlišujeme dva typy specificity:

1. Substrátová specificita[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Substrátová specifita

Enzym působí pouze na omezenou skupinu substrátů a pro jiné substráty reakci katalyzovat nebude. Podle rozsahu může být substrátová specificita:

Absolutní:[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Enzym katalyzuje reakci pouze jednoho určitého substrátu, ale již nebude katalyzovat reakce, jichž se účastní například deriváty tohoto substrátu. Příkladem je ureáza katalyzující reakci:
urea + H2O → CO2 + 2 NH3
Ureáza však nedokáže katalyzovat hydrolýzu metylmočoviny či thiomočoviny.
Ureáza katalyzující reakci - schéma

Skupinová:[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Jedná se o častější formu specificity. Enzym katalyzuje reakce několika podobných substrátů (typicky obsahujících stejné funkční skupiny). Afinita ke každému substrátu může být rozdílná (KM se tedy pro jednotlivé substráty liší). Příkladem je karboxypeptidáza B, která hydrolyzuje peptidy z jejich karboxy- konce. Preferenčně štěpí peptidové vazby obsahující nabité aminokyseliny (arginin, lysin).

2. Reakční (účinková) specificita[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Enzym obecně katalyzuje jeden typ reakce. Příkladem mohou být lipázy – enzymy hydrolyzující lipidy.


Mnoho enzymů působí stereospecificky. Atakují pouze určité konformační izomery substrátů (například jen L- nebo jen D- formu) pravděpodobně kvůli nutnosti vazby substrátu na alespoň tři specifická místa aktivního centra enzymu (který je chirální sloučeninou) – opačný stereoizomer se nenaváže.

Odkazy[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Související články[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Externí odkazy[✎ upravit | ☲ editovat zdroj]

Specifita enzymů (česká wikipedie)